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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
糖量子自身的的繁杂性和好多N-glycoproteins低表达出情况使用对N-glycosylation构造的定性分析的描素多的近义词很难。在测试低丰度的N糖基化装饰球蛋清或肽段时,这其中夹杂着非常多未装饰的球蛋清肽断,这很特别容易将低丰度的糖基化装饰球蛋清肽段的无线信号遮盖住。凝素亲和法是到目前为止糖球蛋清质组学中选用较广泛的隔离丰度手段。凝集素(lectin)是类糖相结合在一起实际起来球蛋清质,能专业分辨某种独特构造的单糖或聚糖中其他的糖基字段而与之相结合在一起实际起来,因此与糖链不可逆转非共价相结合在一起实际起来,糖球蛋清或糖肽被凝集素捕捉以来,通常情况下用其他的单糖在行业相结合在一起实际起来凝集素将糖球蛋清或糖肽洗刷下。 营养素质途经酶解后回收利用凝集素(lectin)含有N-糖基化肽段,进而用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中割掉拼接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该治疗原因进行分析Asn原子核结构量添加2.9890Da。到最后用高表面粗糙度LC-MS质谱仪的检测脱糖后的肽段,能够搜素数据源库,确保脱糖后原子核结构量和其概念原子核结构量的波动及及糖基化突显肽段的回文序列,得以断定该营养素质的N-糖基化位点。N-糖基化位点断定在这之后,再回收利用label-free的原里对其采取降钙素原检测进行分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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